Biochemie und Pathobiochemie: Eisen

Hauptseite - Stoffwechselübersicht - Krankheiten - Regal Medizin

Allgemeines

Im Körper befinden sich etwa 3 bis 5 g Eisen, etwa 2/3 davon im Hämoglobin, wo es im Häm für die Sauerstoffbindung verantwortlich ist. Daneben findet sich Eisen in zahllosen Enzymen, von denen viele an Elektronenübertragungen (Redoxreaktionen) beteiligt sind.

Funktion

Eisen
Eisenhaltiges Gestein.
Basisdaten und Verweise
Namen: Eisen (Fe2+, Fe3+) Summenformel: Fe Molare Masse: 55,9349 g/mol PubChem: 3325 KEGG: C00023

Eisen-Schwefel-Zentren finden sich in:

• Aconitase - Citratzyklus
• Eisensensorisches Protein
• NADH-Dehydrogenase - Atmungskette (Komplex I)
• Succinat-Dehydrogenase - Atmungskette (Komplex II)/Citratzyklus
• Cytochrom-c-Reduktase - Atmungskette (Komplex III)
• Xanthin-Oxidase (XOD) - Harnsäure-Abbau

Eisen findet sich als Zentralion im Häm. In dieser Form dient es folgenden Proteinen als Cofaktor:

• Hämoglobin
• Myoglobin
• NAD(P)H-Oxidase - ROS-Bildung
• Katalase - siehe unter Atmungskette
• Succinat-Dehydrogenase - Atmungskette (Komplex II)/Citratzyklus
• Cytochrom-c-Reduktase - Atmungskette (Komplex III)
• Cytochrom c - Atmungskette
• Cytochrom-c-Oxidase - Atmungskette (Komplex IV)
• Cytochrom-c-Peroxidase
• Cyclooxygenase (COX) - Arachidonsäure-Stoffwechsel (Hinweis: Eisen bzw. Häm wird weder bei KEGG noch bei EC->PDB als Cofaktor genannt, aber z.B. bei PDB.)
• Lactoperoxidase - Phenylalanin-Abbau
• Thyreoperoxidase - Schilddrüsenhormon-Synthese
• Aldehyd-Oxidase - Serotoninabbauweg
• Tryptophan-2,3-Dioxygenase - Tryptophan-Abbau
• Indolamin-2,3-Dioxygenase - Tryptophan-Abbau
• Sulfit-Oxidase - Schwefel-Stoffwechsel

In Form von Häm-Thiolat findet man das Häm als Cofaktor der Cytochrom P₄₅₀-Proteine (CYP), die für die Biotransformation Phase I verantwortlich sind. Dazu gehören folgende Enzyme:

• Thromboxan-A-Synthase (CYP5A) - Biosynthese von TXA₂
• Unspezifische Monooxygenase (CYP1A1, CYP1A2, CYP1B1, CYP2A, CYP2B, CYP2C, CYP2D, CYP2E, CYP2F, CYP2J, CYP2S, CYP3A, CYP4B, CYP4X, CYP4Z, CYP19A) - Steroidhormon-Stoffwechsel
• Prostacyclin-Synthase (CYP8A) - Biosynthese von Prostacyclin
• Sterol-14-Demethylase (CYP51A) - Cholesterin-Biosynthese
• Calcidiol-1-Monooxygenase (CYP27B) - Calcitriol-Bildung
• Cholesterol-7α-Monooxygenase (CYP7A1) - Gallensäuren-Biosynthese
• Cholestanetriol-26-Monooxygenase (CYP27A) - Gallensäuren-Biosynthese
• Cholesterol-Monooxygenase (20-22-Desmolase, CYP11A) - Steroidhormon-Stoffwechsel
• Steroid-11β-Monooxygenase (11β-Hydroxylase, CYP11B) - Steroidhormon-Stoffwechsel
• Corticosteron-18-Monooxygenase (18-Hydroxylase, CYP11B) - Steroidhormon-Stoffwechsel
• Steroid-17α-Monooxygenase (17α-Hydroxylase, CYP17A) - Steroidhormon-Stoffwechsel
• Steroid-21-Monooxygenase (21-Hydroxylase, CYP21A) - Steroidhormon-Stoffwechsel

Eisen findet sich auch als Cofaktor folgender Enzyme:

• Inositol-Oxygenase - Inositol-Abbau
• Alkohol-Dehydrogenase
• Superoxiddismutase (SOD) - Entgiftung von Superoxiden
• Linoleoyl-CoA-Desaturase - Bildung von Arachidonsäure aus Linolsäure
• Delta(5)-Acyl-CoA-Desaturase - Bildung von Arachidonsäure aus Linolsäure
• Arachidonat-5-Lipoxygenase - Arachidonsäure-Stoffwechsel
• Ribonucleosid-diphosphat- Reduktase - Pyrimidin-Stoffwechsel
• Trimethyllysin-Dioxygenase - Carnitin-Bildung
• γ-Butyrobetain-Dioxygenase - Carnitin-Bildung
• Cystein-Dioxygenase - Taurin-Synthese
• Phenylalanin-Hydroxylase - Bildung von Tyrosin aus Phenylalanin
• 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase - Tyrosin- und Phenylalanin-Abbau
• Homogentisat-1,2-Dioxygenase - Tyrosin-Abbau
• Tyrosin-Hydroxylase - Katecholamin-Biosynthese
• Tryptophan-Hydroxylase - Serotonin- und Melatonin-Synthese
• 3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase - Tryptophan-Abbau
• Beta-Caroten-15,15'-Monooxygenase - Retinol-Stoffwechsel

Eisenstoffwechsel

Im Körper befinden sich etwa 3 bis 5 g Eisen, etwa 2/3 davon im Hämoglobin.

Eisen wird im Darm von einem Transporter für divalente Kationen aufgenommen. Ascorbinsäure fördert die Bildung von Fe²⁺ aus Fe³⁺ und damit die Eisenresorption. Die Resorptionsquote beträgt etwa 10 % und kann bei Eisenmangel erhöht werden. Der Tagesbedarf beträgt etwa 3 mg bei Männern und 5 mg bei Frauen (Regelblutung, Schwangerschaft und Stillzeit erhöhen den Bedarf).

Im Blutplasma wird Eisen an Transferrin gebunden transportiert („Transporteisen“). Ein Transferrin-Molekül kann 2 Eisenionen aufnehmen.

Gespeichert wird Eisen im Ferritin („Speichereisen“) im retikolendothelialen System (RES) von Leber und Milz und im Knochenmark. Jedes Ferritin-Molekül besteht aus 24 identischen Proteinuntereinheiten, die eine Hohlkugel formen, welche bis über 4.000 Eisenionen speichern kann.

Der zelluläre Eisengehalt wird vom eisensensorischen Protein reguliert.

An der Resorption des Eisens im Dünndarm sind viele weitere Proteine beteiligt, so z.B. Hepcidin, das die Eisenaufnahme hemmt.

Pathobiochemie

• Eisenmangelanämie - Unzureichenden Häm-Bildung. Labor: S-Transferrin erhöht, S-Transferrin-Sättigung und S-Ferritin vermindert.
• Siderose - Eisenüberladung und Ablagerung im Gewebe in Form des unlöslichen Hämosiderins. Z.B. als Transfusionssiderose.
• Hämochromatose - Siderose durch Gendefekte, z.B. des HFE-Gens (OMIM)

Weblinks

• RCSB PDB: Ferritin and Transferrin

Hauptseite - Stoffwechselübersicht - Krankheiten - Regal Medizin

Haben Ihnen die Informationen in diesem Kapitel nicht weitergeholfen?
Dann hinterlassen Sie doch einfach eine Mitteilung auf der Diskussionsseite und helfen Sie somit das Buch zu verbessern.