Biochemie und Pathobiochemie: Aspartat- und Asparagin-Stoffwechsel (Aspartatzyklus)



Allgemeines Bearbeiten

L-Aspartat (L-Asparaginsäure) ist eine nicht-essentielle, proteinogene Aminosäure mit einer hydrophilen, sauren Carboxylgruppe in der Seitenkette. Die Aminosäure entsteht aus Oxalacetat durch Übernahme einer Stickstoff-Gruppe von Glutamat. Aspartat wird u.a. benötigt für die Purin-, Pyrimidin- und die Harnstoffsynthese.

L-Asparagin ist eine nicht-essentielle, proteinogene Aminosäure mit einer hydrophilen Säureamid-tragenden Seitenkette. Sie leitet sich vom Aspartat ab.

Biosynthese und Abbau von Aspartat und der Aspartatzyklus Bearbeiten

Subst. ( ⇑ ) Co. Enzym EC EG Erkr.
  Oxalacetat
L-Glutamat

α-Ketoglutarat

  L-Glutamat

α-Ketoglutarat

Pyridoxal- phosphat Aspartat-Transaminase (AST, ASAT, GOT) 2.6.1.1 Tr
  L-Aspartat
NTP, R=O

NDP + Pi od. NMP + PPi

  Y-Synthetase Lig
  Kondensations-

produkt Y


R-NH3

  Y-Lyase Ly
  Fumarat
H2O


  H2O


Fumarase 1 4.2.1.2 Ly Fumarase-Def., HLRCC, MCUL1
  Malat
NAD+

NADH/H+

  NAD+

NADH/H+

Malat-Dehydrogenase 1.1.1.37 Ox
  Oxalacetat

Die Aspartat-Transaminase kann sowohl zur Erzeugung von Aspartat genutzt werden als auch zu dessen Abbau, z.B. um Oxalacetat für die Gluconeogenese freizusetzen. Das Enzym wirkt außerdem am Malat-Aspartat-Shuttle mit, ein System zum Transport von Reduktionsäquivalenten in das Mitochondrium.

Der Aspartatzyklus läuft im Zytosol ab einschließlich der Teilschritte des Citratzyklus. Er liefert den aus dem Glutamat stammenden Stickstoff in folgende Wege:

Als ganzes geht Aspartat ein in die:

Eine physiologische Rolle hat Aspartat im ZNS als Neurotransmitter.

Biosynthese von Asparagin Bearbeiten

Aspartat (Asparaginsäure) kann von Glutamin unter ATP-Hydrolyse eine weitere Stickstoffgruppe übernehmen und wird zu Asparagin:

All. Subst. ( ⇑ ) Co. Enzym EC EG Erkr.
  L-Aspartat
- Glutamin H2O, ATP, L-Glutamin

AMP, PPi, L-Glutamat

  L-Glutamin, ATP, H2O

L-Glutamat, AMP, PPi

Asparagin-Synthase 6.3.5.4 Lig
  L-Asparagin

In Glykoproteinen bildet Asparagin eine Zuckeranbindungsstelle (N-Glykosylierung; Anm.: N steht hier nicht für Stickstoff, sondern für Asparagin).

Weblinks Bearbeiten




Allgemeine Hintergrundfarbe für Substrate Hintergrundfarbe Reaktionspfeile „Schlüsselenzyme“
Energiereiche Phosphate Reduktionsäquivalente CO2 / HCO3 C1-Reste Stickstoff

Abk.: Tr.: Transkriptionelle Regulation, Tl.: Regulation der Translation, Lok.: Regulation über die Enzymlokalisation, Kov.: Regulation durch kovalente Modifikation, All.: Allosterische Regulation, Koop.: Kooperativer Effekt, Co.: Cofaktoren, EC: Enzymklassifikation, EG: Enzymgruppe (Oxidoreductase, Transferase, Hydrolase, Lyase, Isomerase, Ligase), Erkr.: Assoziierte Erkrankungen.



 

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