Biochemie und Pathobiochemie: Aspartat-Transaminase
Alanin-Transaminase | ||||||||||||||||||
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Basisdaten und Verweise | ||||||||||||||||||
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StoffwechselwegeBearbeiten
ReaktionenBearbeiten
- L-Aspartat + α-Ketoglutarat = Oxalacetat + L-Glutamat
- L-Phenylalanin + α-Ketoglutarat = Phenylpyruvat + L-Glutamat
- L-Tyrosin + α-Ketoglutarat = 4-Hydroxyphenylpyruvat + L-Glutamat
KofaktorenBearbeiten
Pyridoxalphosphat (PALP, Vitamin B6)
Regulation, Inhibitoren und AktivatorenBearbeiten
Inhibition durch Maleinsäure (cis-Butendisäure, Toxilsäure).
ExpressionsmusterBearbeiten
Subzelluläre LokalisationBearbeiten
Zytosol (GOT1), Mitochondrien (GOT2). In der Leber sind ca. 80% der GOT im Mitochondrium lokalisiert.
Protein-Struktur und FunktionBearbeiten
Die zwei Isoenzyme bestehen jeweils aus zwei identischen Untereinheiten (Homodimere).
GeneBearbeiten
Das Gen GOT1 auf Chromosom 10 (10q24.1-q25.1) kodiert die zytosolische Isoform, das Gen GOT2 auf Chromosom 16 (16q21) kodiert die mitochondriale Isoform der Aspartat-Aminotransferase.
Klinische BedeutungBearbeiten
Eine Erhöhung der Serumkonzentration weist auf eine stärkere Leberschädigung hin (Schädigung der Leberzellen inklusive der darin enthaltenen Mitochondrien).
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