Biochemie und Pathobiochemie: Pyruvat-Dehydrogenase
| Pyruvat-Dehydrogenase | ||||||||||||||||||||||||
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| Basisdaten und Verweise | ||||||||||||||||||||||||
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Stoffwechselwege
BearbeitenDer Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex katalysiert die Dehydrierende Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-Coenzym A. Die Pyruvat-Dehydrogenase bzw. E1-Untereinheit des PDH-Komplexes sorgt für Schritt 1: Die Thiamin-abhängige Decarboxylierung der α-Ketosäure Pyruvat und die Übertragung des Acetyl-Restes auf den Lipoyl-Rest.
Reaktionen
BearbeitenPyruvat + Lipoamid = S-Acetyldihydrolipoamid + CO2
Kofaktoren
BearbeitenThiamin-Pyrophosphat (Vitamin B1)
Regulation, Inhibitoren und Aktivatoren
BearbeitenInhibition durch Phosphorylierung.
Aktivierung durch AMP, GMP, cAMP.
Expressionsmuster
BearbeitenSubzelluläre Lokalisation
BearbeitenMitochondriale Matrix.
Protein-Struktur und Funktion
BearbeitenDie Pyruvat-Dehydrogenase bildet die erste der drei Untereinheiten (E1) des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes. Die PDH ist ein Heterotetramer und besteht aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten. Die α-Untereinheit kommt wiederum in zwei Formen vor: α1 wird in allen Körpergeweben exprimiert, α2 hingegen in postmeiotischen Zellen der Spermatogenese.
Gen
BearbeitenDie Gene des mitochondrialen Enzymkomplexes liegen auf der nukleären DNA.
Das Gen PDHA1 (Xp22.2-p22.1) kodiert die α1-Untereinheit, das Gen PDHA2 (4q22-q23) kodiert die alternative Testis-spezifische Form, PDHB (3p13-q23) kodiert die β-Untereinheit.
Sonstiges
BearbeitenErkrankungen
BearbeitenPDH-E1-alpha-Defizienz / Ataxie mit Lactatazidose I (OMIM), PDH-E1-beta-Defizienz (OMIM).
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