Organische Chemie: Proteine

Proteine, auch Eiweiße genannt, bilden neben den Fetten und den Kohlenhydraten die dritte große Gruppe der Naturstoffe, die unsere Ernährung prägen.

Chemischer AufbauBearbeiten

Proteine bestehen aus 20 verschiedenen α-Aminocarbonsäuren, die meistens einfach nur α-Aminosäuren nennt. Acht von ihnen kann der menschliche Körper nicht selber produzieren und ist auf ihre Zufuhr über die Nahrung angewiesen; diese werden essentielle Aminosäuren genannt.

Von diesen Aminosäuren sind in einem Protein über 100 Einheiten durch Peptidbindungen verknüpft. Proteine sind immer unverzweigt. Besteht ein Protein aus zehn bis 100 Aminosäuren, spricht man von einem Polypeptid, besteht es aus weniger als zehn Aminosäuren, so nennt man es Oligopeptid. Diese Grenzen sind aber ziemlich willkürlich.

PeptidbindungBearbeiten

Unter einer Peptidbindung versteht man eine C-N-Bindung in der Atom-Gruppe -CO-NH-. Da sie auch bei substituierten Carbonsäureamiden auftritt, wird sie manchmal auch als Amidbindung bezeichnet. Sie entsteht durch Wasserabspaltung zwischen der COOH-Gruppe der einen und der α-NH2-Gruppe der anderen Aminosäure.

ProteinstrukturBearbeiten

Proteine können unter verschiedenen Gesichtspunkten betrachtet und verglichen werden. Vor allem unterscheidet man bei Proteinen vier Sichtweisen, angefangen bei den einzelnen Bausteinen bis hin zur komplexen Form von Makromolekülen.

PrimärstrukturBearbeiten

Unter der Primärstruktur versteht man die Sequenzierung der Proteine, d.h. die Art und Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren, und die Länge der Peptidkette. So kann zum Beispiel aus den beiden Aminosäuren Alanin und Glycin sowohl das Oligopeptid Alanylglycin als auch Glycylalanin gebildet werden. In der Primärstruktur werden vor allem die Peptidbindungen betrachtet.

SekundärstrukturBearbeiten

An der Sekundärstruktur kann untersucht werden, in welcher Form ein einzelnes Protein vorliegt. Da Proteine ihrer Strukturformel nach sehr lange Molekülketten sind, bilden sie Wasserstoffbrückenbindungen mit sich selber. Diese Wasserstoffbrückenbindungen sind sehr stabil. So kann ein Protein als α-Helix vorliegen, schraubenartig um sich selbst gewunden, oder als antiparalleles β-Faltblatt, wobei die Proteinkette zickzackartig übereinandergelegt ist.

TertiärstrukturBearbeiten

Bei der Tertiärstruktur werden zusätzlich zu den Wasserstoffbrückenbindungen auch andere Bindungsarten wie die Disulfidbindung, Ionenbindung und Van-der-Waals-Bindungen zwischen den Aminosäureresten betrachtet. In der Biologie spielt diese Struktur eine große Rolle, da viele Proteine im Körper erst dann korrekt funktionieren, wenn sie richtig "gefaltet", d.h. an den richtigen Stellen mit sich selbst verknüpft sind.

Auch solche Vorgänge wie Denaturierung sind in der Tertiärstruktur erklärbar: Kocht man ein Ei, so werden Disulfidbindungen im Hühnereiweiß zerstört und das Eiweiß wird fest. Meist ist dieser Vorgang irreversibel, d.h. unumkehrbar; der umgekehrte Vorgang wird als Renaturierung bezeichnet.

QuartärstrukturBearbeiten

Die Quartärstruktur die Zusammenlagerung von mehreren Polypeptidketten zu einer übergeordneten Struktur. So ist zum Beispiel der Blutfarbstoff Hämoglobin ein Makromolekül aus vier Proteinen und vier Häm-Gruppen mit je einem Eisenatom. Oder Haare, deren α-Helices sich zu Fibrillen verbinden, die wiederum zusammengefasst ein einzelnes Haar ergeben. Bei der Quartärstruktur werden alle bisher genannten Bindungsarten betrachtet.


Anmerkung: Diese Strukturen stellen keine Zustände von Proteinen dar; alle Proteine beinhalten sozusagen alle diese Strukturen gleichzeitig. So liegt nicht irgendein Protein in einer bestimmten Struktur vor, sondern wird in einer bestimmten Struktur betrachtet. Genauso, wie man bei einem Apfel seine Bestandteile wie Schale, Fruchtfleisch, Kern usw., aber auch seinen chemischen Aufbau betrachten kann, so kann man auch das Protein auf verschiedenen Ebenen betrachten.